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Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München (LSB)

Käse verschließt den Magen – aber warum?  

Ernährung Gesundheit
Käse verschließt den Magen
© Myriams Fotos | Pixabay

Text: DR. GISELA OLIAS

Produkte aus Milch weisen in der Regel einen hohen Eiweißgehalt auf. Dies gilt insbesondere für Käse, der auch für seine sättigende Wirkung bekannt ist. Nicht umsonst weiß der Volksmund: „Käse schließt den Magen“. Doch warum ist das so? Gibt es Sättigungsmechanismen, die bereits im Magen greifen? Und welche Rolle spielt dabei das Casein?

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Den Sättigungsmechanismen im Magen auf der Spur

Kuhmilch enthält 2,6 % CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. . CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. macht mit 80 % den Hauptanteil der Proteine in Käse und Quark aus. Zwar schmeckt es selbst nicht bitter, jedoch entstehen bei dessen Verdau im Magen auch Eiweißfragmente (PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. ), die bitter sind. Dies belegt erstmals eine Studie unter Führung des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München (LSB). Die Studie lässt zudem annehmen, dass die bitteren PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. in der Lage sind, die Säuresekretion von Magenzellen über deren zelleigene Bitterrezeptoren zu stimulieren. Ein Mechanismus, der laut Forschungsteam zur schon lange bekannten sättigenden Wirkung von Milcheiweiß beitragen könnte.

Nicht nur der Darm, sondern auch der Magen ist an der hormonellen Hunger-Sättigungsregulation beteiligt. „Aus unseren eigenen, aber auch anderen Studien wissen wir, dass Bitterstoffe die Magensäuresekretion anregen, die Serotoninausschüttung aus Magenzellen erhöhen, die Magenentleerung verzögern sowie eine sättigende Wirkung entfalten können“, erklärt Studienleiterin Veronika Somoza. „Interessanterweise zählen auch Eiweißbausteine wie die bitter schmeckende Aminosäure L-Arginin zu den Bitterstoffen mit Sättigungseffekt“, so die Wissenschaftlerin weiter.

Dies brachte das Team um Veronika Somoza auf die Idee, zu prüfen, ob beim CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. -Verdau im Magen PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. entstehen, die wie L-Arginin direkt auf Magenzellen wirken können.

Phil Richter arbeitet im Labor des LSB und prüft, ob beim Casein-Verdau im Magen Peptide entstehen, die wie L-Arginin direkt auf Magenzellen wirken können.
Phil Richter im Labor © J. Krpelan | LSB

Enzymatischer Verdau setzt Bitterstoffe frei

Hierzu nutzte das Team Schweine als Tiermodell, da deren Verdauungstrakt dem menschlichen sehr ähnelt. Wie die Untersuchungsergebnisse zeigen, entstehen beim natürlichen CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. -Verdau im Magen tatsächlich auch physiologisch relevante Mengen bitterer PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. . „Dies konnten wir exemplarisch für fünf PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. mit modernsten lebensmittelchemischen Analysemethoden und mithilfe von Sensoriktests nachweisen“, sagt Erstautor Phil Richter, der am LSB promoviert und maßgeblich zur Studie beigetragen hat.

Weitere molekularbiologische Untersuchungen des Teams belegen zudem, dass drei dieser PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. in der Lage sind, in einem zellulären Testsystem die Säuresekretion menschlicher Magenzellen anzukurbeln. Die PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. weisen eine Länge von sechs, acht und siebzehn AminosäurenAminosäurenAminosäuren sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß) und kommen in allen bekannten Lebewesen vor. Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selber herstellen, deshalb müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden. auf. Genexpressionsanalysen der Magenzellen und Knock-down-Experimente lassen zudem annehmen, dass die PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. ihre Wirkung über zwei magenzelleigene Bitterrezeptortypen entfalten. Letztere finden sich auch auf der Zunge und sind dort für die Geschmackswahrnehmung von Bitterstoffen relevant.

PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. und Bitterrezeptoren mit regulatorischem Potential

Veronika Somoza, Direktorin des LSB, folgert: „Unsere Ergebnisse sprechen dafür, dass die aus CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. freigesetzten bitteren PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. bereits im Magen Regulationsmechanismen stimulieren, die für die sättigende Wirkung von Milchprotein mitverantwortlich sind. An diesen sind vermutlich auch zwei Bitterrezeptoren beteiligt.“ Laut der Leibniz-Direktorin seien nun klinische Studien erforderlich, die das regulatorische Potential solcher PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. und auch das der extraoralen Bitterrezeptoren weiter prüfen. „Sollte sich unsere Hypothese bestätigen, wäre es denkbar, künftig gezielt nicht-bittere, wohlschmeckende Proteine für Lebensmittel zu nutzen, aus denen im Magen verstärkt bittere, aber sättigende PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. freigesetzt werden. Diese könnten dabei helfen, die Nahrungsaufnahme zu regulieren und letztendlich ein gesundes Körpergewicht zu halten“, ergänzt Phil Richter.

Weiterführende Informationen

Publikation: Richter, P., Sebald, K., Fischer, K., Behrens, M., Schnieke, A., and Somoza, V. (2022). Bitter PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. s YFYPEL, VAPFPEVF, and YQEPVLGPVRGPFPIIV, Released during Gastric Digestion of CaseinCaseinCasein (lat. caseus: Käse) ist der Proteinanteil der Milch (ca. 80 % des Gesamtmilchproteins), der zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen und macht somit den Großteil der Proteine in Quark und Käse aus. Durch Gerinnung des Caseins erhalten diese ihre feste Konsistenz. Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Die übrigen Proteine werden als Molkenproteine zusammengefasst. , Stimulate Mechanisms of Gastric Acid Secretion via Bitter Taste Receptors TAS2R16 and TAS2R38. J Agric Food Chem. 10.1021/acs.jafc.2c05228. https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jafc.2c05228

Hintergrundinformation:

L-Arginin, Magensäure- und Serotoninfreisetzung:

Es gibt Hinweise darauf, dass nicht nur die Magendehnung, sondern auch eine durch L-Arginin induzierte Magensäuresekretion zu einer peripheren Serotoninfreisetzung führt. Serotonin ist ein Gewebshormon und ein Neurotransmitter, das bzw. der an der Sättigungsregulation beteiligt ist.

Quelle: Holik AK et al. (2021). Gastric Serotonin Biosynthesis and Its Functional Role in L-Arginine-Induced Gastric Proton Secretion. Int J Mol Sci. 10.3390/ijms22115881. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8199169/

Funktion extraoraler Bitterrezeptoren:

Immer mehr wissenschaftliche Arbeiten belegen, dass Bitterstoffe und deren Rezeptoren nicht nur für die Geschmackswahrnehmung wichtig sind. Bitterrezeptoren finden sich zwar auf der Zunge, aber auch andere Organe wie der Magen, das Herz oder die Lunge verfügen über diese Geschmacksrezeptoren. Welche physiologischen Funktionen sie dort erfüllen, ist Gegenstand derzeitiger Untersuchungen, auch am LSB.

Institution: Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München (LSB)
Ansprechpartner/in: Prof. Dr. Veronika Somoza & Phil Richter

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