Warum gelagertes Leinöl bitter schmeckt  

Text: DR. GISELA OLIAS

Ein Forschungsteam unter Führung des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München hat in Kooperation mit dem Lehrstuhl für Lebensmittelchemie und molekulare Sensorik der Technischen Universität München neue molekulare Details aufgedeckt, die für die Bitterkeit von gelagertem Leinöl relevant sind. Die neuen Erkenntnisse sollen dazu beitragen, geeignete technologische Verfahren oder züchterische Strategien zu entwickeln, die den guten Geschmack des Speiseöls länger erhalten.

Oxidationsprodukte unter Verdacht

Bereits frühere Analysen hatten annehmen lassen, dass im gealterten Öl neben oxidierten Fettsäuren auch ringförmige PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. (Cyclolinopeptide) ursächlich für den Bittergeschmack sind. Diese bestehen aus acht bis neun AminosäurenAminosäurenAminosäuren sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß) und kommen in allen bekannten Lebewesen vor. Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selber herstellen, deshalb müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden. und lassen sich in sechs Klassen (1 bis 6) einteilen. Bislang war jedoch unbekannt, welche der 25 menschlichen Bitterrezeptortypen sie stimulieren.

Um dies zu ergründen, bestimmte das Forschungsteam zunächst mit spektroskopischen Analysemethoden die Konzentrationen der verschiedenen Cyclolinopeptide in frischem sowie acht Monate altem, bei Raumtemperatur gelagertem Leinöl. Ebenso ermittelte es den jeweiligen Gehalt der verschiedenen Oxidationsprodukte. Im Anschluss untersuchten Tatjana Lang und Maik Behrens vom Leibniz-Institut die Wirkung der isolierten nicht-oxidierten als auch oxidierten PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. auf die unterschiedlichen Bitterrezeptortypen. Hierzu verwendeten sie ein am Leibniz-Institut etabliertes zelluläres Testsystem.

Nur zwei menschliche Bitterrezeptortypen reagieren

„Wie angenommen, stieg lagerungsbedingt der Anteil der oxidierten PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. deutlich an“, berichtet Lebensmittelchemiker Oliver Frank vom Lehrstuhl für Lebensmittelchemie und molekulare Sensorik. Erstautorin Tatjana Lang ergänzt: „Erstaunlicherweise reagierten aber nur zwei der 25 Bitterrezeptortypen auf die PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. – insbesondere der TAS2R14.“ Nach Aussage der Forschenden enthielten dabei fast alle getesteten PeptidePeptideKetten in denen zwei bis über 100 Aminosäuren linear oder zirkulär über sogenannte Peptidbindungen verknüpft sind, nennt man Peptide. Die Abgrenzung zu Proteinen ist fließend, wobei die Grenze ungefähr bei 100 verknüpften Aminosäuren liegt. Peptide entstehen zum Beispiel beim Proteinabbau, werden aber auch in Organismen gebildet, wobei sie unterschiedlichste physiologische Funktionen erfüllen. , die in der Lage waren, die Rezeptoren zu aktivieren, ein oder zwei oxidierte Methioninbausteine in ihrer Ringstruktur. Methionin ist eine schwefelhaltige Aminosäure, deren Oxidation zu Methioninsulfoxid oder Methioninsulfon führt.

Wie die Studie zeigt, war im gelagerten Öl hauptsächlich ein Methioninsulfoxid-haltiges Oxidationsprodukt der Peptidklasse 4 in relevanten Mengen nachweisbar. Gleichzeitig aktivierte es den Rezeptor TAS2R14 sehr stark. „Im Vergleich zu anderen scheint daher dieses Oxidationsprodukt maßgeblich für die bittere Fehlnote verantwortlich zu sein“, sagt Studienleiter Maik Behrens. „Folglich wäre es denkbar, die Geschmacksqualität von gelagertem Leinöl zu optimieren, indem diese Peptidklasse durch züchterische oder technische Maßnahmen im Öl entfernt bzw. deren Gehalt gesenkt wird“, so der Wissenschaftler weiter.

Die Gene, die im Flachs die Cyclolinopeptide kodieren, seien nach Aussage der Forschenden bekannt. Ebenso gäbe es Leinsamensorten wie „Flanders“, die im Vergleich zu anderen Sorten weniger Cyclolinopeptide der Klasse 4 enthielten und potentiell als Basis für Neuzüchtungen in Frage kämen.

Weiterführende Informationen

Publikation: Lang, T., Frank, O., Lang, R., Hofmann, T., and Behrens, M. (2022). Activation Spectra of Human Bitter Taste Receptors Stimulated with Cyclolinopeptides Corresponding to Fresh and Aged Linseed Oil. J Agric Food Chem. 10.1021/acs.jafc.2c00976. pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.jafc.2c00976

Förderung: Diese Forschung wurde zum Teil von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) unterstützt (BE 2091/7-1 an MB).